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蛋白質

蛋白質

蛋白质是一种复杂的有机大分子的组合，含有碳、氢、氧、氮，通常还有硫，磷。蛋白质是生命最基本的组成部分之一，是生物化学的主要研究对象之一。

结构

蛋白质是由氨基酸通过肽键有序连接而形成的多肽链。蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸的氨基和羧基缩合失水后形成肽键，由三个或三个以上氨基酸残基组成的肽称为多肽形成多肽链。蛋白质的分子结构可划分为四级：
- 一级结构：组成多肽链的线性氨基酸序列。
- 二级结构：依靠不同肽键的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构。
- 三级结构：由一条多肽链的不同氨基酸侧链间的相互作用形成的稳定结构。
- 四级结构：由不同多肽链亚基间相互作用形成具有功能的蛋白质分子。一级结构依靠轉錄过程中形成的共价键维持。通过蛋白质折叠形成高一级结构。特定的多肽链可能有多于一个的稳定构型，每种构型都有自己特定的生物活性，其中只有一种具有天然活性。如果一个蛋白质某个区域具有二级结构，通常是α螺旋或β折叠。随机的区域被称为随机卷曲。多肽链进一步折叠成更大的三维结构，依靠氢键，疏水作用或二硫键结合。蛋白质通常是很大的分子，分子量可能达到3000kDa。这么长的氨基酸链通常被认为是蛋白质，短一些的氨基酸链被成为“多肽”，“肽”或很稀有的“寡肽”。分界线并不确定，多肽通常很少有三级结构，通常行使激素的功能而不是酶或结构单元的功能，例如胰岛素。

性质

蛋白质通常被分为可溶性，纤维状或膜结合蛋白（参看整合膜蛋白）。几乎所有的生物催化剂，即酶，都是蛋白质（20世纪晚期，人们发现某种RNA序列也具有催化活性）。与膜结合的转运结构和离子通道，可以将底物从一个位置转移到另一个位置而不改变它们；受体，通常也不改变它们的底物，仅仅是改变自身的形状与底物结合；以及抗体，看来似乎只有结合功能；这些都是蛋白质。最后，构成细胞骨架和动物大部分结构的纤维物质也是蛋白质：胶原和角蛋白组成了皮肤，毛发和软骨；肌肉大部分也是由蛋白质组成。蛋白质对于它周围的环境十分挑剔。它们仅在一个很小的pH范围内并且含有少量电解质的溶液中保持他们的活性或天然状态，许多蛋白质不能存在于蒸馏水中。蛋白质失去了它的天然状态就称为变性。变性的蛋白质通常除了随机卷曲以外没有其他的二级结构。处于天然状态的蛋白质通常都是折叠的。

营养作用

蛋白质可以用来产生能量，但是它们必须首先被转化成为一些普通的代谢媒介。这个过程需要脱氨，一种毒性非常大的物质。氨在肝脏中被转化为尿素，毒性减弱，被排入尿中。另一些动物将尿素转化为尿酸。蛋白质是动物膳食的必需成份，对成长和组织发育至关重要，它可从肉类、鱼、鸡蛋、牛奶和豆类食品中摄取。蛋白质缺乏通常涉及营养学，尤其是第三世界国家人民的饥饿和营养不良。甚至在发达国家例如美国，这也是一个被忽视的健康因素。因为社会的压力造成减肥时，食物严重依赖于碳水化合物，缺少必需氨基酸。蛋白质缺乏可以致病，例如疲劳，胰岛素耐受，脱发，头发掉色（应当是黑发的变为红色），肌肉重量减轻（蛋白质可以修复肌肉组织），体温低，激素失调。严重的蛋白质缺乏将会致命。蛋白质过多也会造成问题，例如马由于脚的问题翻倒。通常造成对某种食物过敏以及过敏反应的元凶是蛋白质。因为每种蛋白质的结构都略有不同，某些蛋白质会引起一些免疫系统的反应，而其他一些十分安全。许多人都对花生中的某种蛋白质，或者贝类或其他海鲜的蛋白质过敏，但是很少有人对所有这三种都过敏。

参见

- 生物化学
- 朊病毒
- 类蛋白
- 蛋白质组
- 蛋白质组学
- 蛋白质寻靶 Category:生物化学 Category:蛋白质 ja:蛋白質 ko:단백질 simple:Protein th:โปรตีน zh-min-nan:Nn̄g-pe̍h-chit

生物化学

生物化学是研究生物体内发生的化学反应和相互作用的学科，特别是细胞中各组分的结构和功能，例如蛋白质，碳水化合物，脂類，核酸以及小分子。生物化学如今也被定义为酶促反应的化学，无论是体内的还是在试管中，无论是使用天然的或人工修饰的酶及其他化学药品。

生物化学的发展

生物化学为人所知应该是在1833年，由Anselme Payen发现了第一种酶，淀粉酶。1828年，Friedrich Wöhler发表了关于尿素的合成的一篇文章，提出了有机化合物可以人工合成，当时普遍的认识是有机化合物只能由活的生物体产生。从那时起，尤其是从20世纪中期开始，随着各种新技术的发展，例如色谱，X光衍射，核磁共振，放射性同位素标记，电子显微镜以及分子动力学模拟，生物化学有了极大的发展。这些技术可以让人们发现并仔细分析细胞中的许多分子和代谢途径，例如糖酵解和三羧酸循环。今天，生物化学上的发现被应用于许多领域，从遗传学到分子生物学，从农业到医学。生物化学的應用，在遠古時代，埃及人利用酵母釀酒就已開始。

分类

生物化学主要研究如下几大类物质：
- 碳水化合物
- 脂類
- 蛋白质和氨基酸
- 核酸大多数生物化学的研究集中于研究蛋白质（许多都是酶）的属性。由于历史的原因，研究新陈代谢的生物化学成为关于细胞方面的研究中最深入的一种。目前研究的重要领域包括遗传密码（DNA，RNA），蛋白质合成，细胞膜转运，信号传导和能量分解循环。

参见

- 化学
- 生物学
- 分子生物学
- 细胞生物学 Category:化学 ja:生化学 ko:생화학 ms:Biokimia th:ชีวเคมี

氨基酸

--(Amino acid)为分子结构中含有氨基（―NH₂ ）和羧基（―COOH）的有机化合物。通式是H₂NRCOOH。根据氨基连结在羧酸中碳原子的位置，可分为α、β、γ、δ……的氨基酸( C……C―C―C―C―COOH)。 α-氨基酸是组成蛋白质的基本单位。蛋白质经水解，即生成20多种α-氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、谷氨酸等。根据其结合基团不同。可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸、含硫氨基酸、含碘氨基酸等，其理化特性大致有： # 都是无色结晶。熔点约在230℃以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO₂；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 # 有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。 # 由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。

发现历史

1920年，布拉孔诺，甘氨酸

胺基酸結構

Image:Amminoacido glicina formula.png|甘氨酸 Image:Amminoacido alanina formula.png|丙氨酸 Image:Amminoacido valina formula.png|缬氨酸 Image:Amminoacido leucina formula.png|亮氨酸 Image:Amminoacido isoleucina formula.png|异亮氨酸 Image:Amminoacido fenilalanina formula.png|苯丙氨酸 Image:Amminoacido triptofano formula.png|色氨酸 Image:Amminoacido tirosina formula.png|酪氨酸 Image:Amminoacido acido aspartico formula.png|天冬氨酸 Image:Amminoacido istidina formula.png|组氨酸 Image:Amminoacido asparagina formula.png|天冬酰胺 Image:Amminoacido acido glutammico formula.png|谷氨酸 Image:Amminoacido lisina formula.png|赖氨酸 Image:Amminoacido glutammina formula.png|谷氨酰胺 Image:Amminoacido metionina formula.png|甲硫氨酸 Image:Amminoacido arginina formula.png|精氨酸 Image:Amminoacido serina formula.png|丝氨酸 Image:Amminoacido treonina formula.png|苏氨酸 Image:Amminoacido cisteina formula.png|半胱氨酸 Image:Amminoacido prolina formula.png|脯氨酸

胺基酸列表

基本氨基酸

共20种，是组成生命体中的蛋白质的主要单元。

必需胺基酸

胺基酸有22種，有9種是人體不能自行合成的叫做必需胺基酸，其他13種非必需胺基酸可以用葡萄糖或是別的來源製造。

次要编码氨基酸

包括硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸，分别用通常的中止密码子UGA和UAG编码，出现在少数蛋白质中。参见[http://hxtb.icas.ac.cn/col/2003/pdf/c03051.pdf 第21和第22种氨基酸]。

其它氨基酸

胱氨酸羟脯氨酸鸟氨酸瓜氨酸鹅膏蕈氨酸西瓜子氨酸

外太空的氨基酸

有不少氨基酸都在來自外太空的塤石中發現，而當中有不少在地球都不能自然合成。科學家觀察獵戶座星雲發現，在相當廣泛的區域有環形偏振光在旋轉。他們認為，當光子作用於氨基酸分子時，順時針旋轉的光子可破壞右手螺旋的氨基酸，而逆時針旋轉的光子可破壞左手螺旋的氨基酸。由於太陽系曾一度產生了大量的順時針旋轉的光子，破壞了大量的右手螺旋的氨基酸，因此留下了左手螺旋的氨基酸。

參考資料

[http://juang.bst.ntu.edu.tw/BCbasics/Amino1.htm 胺基酸]國立台灣大學莊榮輝教授網頁系統之生物化學基礎 Category:氨基酸 ja:アミノ酸 ko:아미노산

共价键

共价键是化学键的一种，两个或多个原子共同使用它们的外层电子，在理想情况下达到电子饱和的状态，由此组成比较稳定和坚固的化学结构叫做共价键。与离子键不同的是进入共价键的原子向外不显示电荷，因为它们并没有获得或损失电子。共价键的强度比氢键要强，与离子键差不太多或甚至比离子键强。同一种元素的原子或不同元素的都可以通过共价键结合，一般共价键结合的产物是分子，在少数情况下也可以形成晶体。吉尔伯特·列维斯于1916年最先提出共价键。在简单的原子轨道模型中进入共价键的原子互相提供单一的电子形成电子对，这些电子对围绕进入共价键的原子而属它们共有。在量子力学中，最早的共价键形成的解释是由电子的复合而构成完整的轨道来解释的。第一个量子力学的共价键模型是1927年提出的，当时人们还只能计算最简单的共价键：氢气分子的共价键。今天的计算表明，当原子相互之间的距离非常近时，它们的电子轨道会互相之间相互作用而形成整个分子共用的电子轨道。

吸引和排斥

在共价键中，被共用的电子被所有进入共价键的原子吸引，由此使得这些原子结合在一起。虽然其原子核之间和电子之间由于电荷互相排斥，但这些排斥作用被位于原子核间的电子减弱，而电子与原子核之间的相互作用更加强。

共价键中的吸引力和排斥力
共用的电子受原子核的吸引（4绿线）
电子之间和原子核之间互相排斥（2红线）

电子饱和

按照简单的电子壳模型一个原子的外层电子在达到饱和状态下最稳定。对大多数原子来说，外层电子数为8时它们达到饱和，即“八隅律”。这时它们的外层电子数与同周期的惰性气体元素的外层电子数相同。以氯化氢为例，在氯化氢分子中氢原子并没有将它的外层电子交给氯原子。而是两个原子共用一对外层电子而达到饱和状态。

例子

氧气分子

氧原子的外层电子数为6，这六个电子中的四个组成两对，其它两个单独存在。

氧原子的模型
每个氧原子有六个外层电子

这两个单独的电子与另一个原子中相应的单独的电子结合组成两个新的共用的电子对，由此达到电子饱和的状态。

氧分子
氧分子O₂的模型

需要说明的是这里所描写的氧分子的模型是一个非常简化了的模型，实际上的氧分子要比这里描述的要复杂得多，因为这6个外层原子分布在不同的轨道上，因此它们不能形成这样简单的电子对。实际上的氧分子有三对共用的电子对和两个单独的电子。

共价键的分类

共价键是电子云的重叠，所以共价键最本质的分类方式就是它们的重叠方式。现在已知有3种重叠方式，分别称作：
- σ键
- π键
- δ键在有机化合物中，通常把共价键以其共用的电子对数分为单键、双键以及三键。单键是一根σ键；双键和三键都含一根σ键，其余1根或2根是π键。但无机化合物不用此法。原因是，无机化合物中经常出现的共轭体系（离域π键）使得某两个原子之间共用的电子对数很难确定，因此无机物中常取平均键级，作为键能的粗略标准。

极性共价键

假如组成共价键的原子的电负性不同，那么它们共用的电子对可能被其中的一个原子核吸引，由此而来它们在分子中的分布也不相等，电子被吸引比较集中的地方显负性，电子比较少集中的地方显正性。这样整个分子就会显示出一定的极性。一个分子的电极的分布除其原子的电负性外还与其分子的组成有关。

配位键

(coordinate bond) 配位键是一种特殊的共价键，它的特点在于共用的一对电子出自同一原子。形成配位键的条件是，一个原子有孤电子对，而另一个原子有空轨道。配位化合物，尤其是过渡金属配合物，种类繁多，用途广泛，现已形成配合物化学。 Category:化学 ja:共有結合

分子量

分子量，组成分子的所有原子的原子量的总和。单位道尔顿(Dalton，Da，D)，大分子的分子量通常使用kDa。目前，分子量在中国大陆的规范名称为“相对分子质量”，同样，原子量的规范名称为“相对原子质量”。 Category:化学 ja:分子量

多肽

多肽（Polypeptide）是由很多分子的氨基酸通过酰胺键（即肽键）缩合而成的化合物，一般以10个以上氨基酸分子缩合的称为多肽（也有3个以上氨基酸分子缩合称为多肽的）。由蛋白质水解制得，也可人工合成。多肽大多性质不稳定，长期贮存宜防潮，放在4。C以下的地方。 Category:生物化学

激素

激素，也称作荷尔蒙。人和动物的内分泌腺器官直接分泌到血液中去的对身体有特殊效应的物质。消化道器官及胎盘等组织也能分泌激素，例如促胰液分泌激素、促胃液分泌激素、绒毛膜促性腺激素等。各种激素的协调作用对维持身体的代谢与功能是必要的。以化学性质论，有些激素是酚类衍生物，如肾上腺素、甲状腺素等，有些是多肽或蛋白质(肽类激素)，如垂体激素释放因子、垂体激素、胰岛素、胰高血糖素、降钙素、甲状旁腺激素等，有些是类固醇化合物(甾体激素)，如雌激素、雄激素、肾上腺皮质激素，还有前列腺素等。许多激素制剂以及人工合成产物在医学上及畜牧业中有重要用途。中醫認為生理性衰老主要與腎虛和脾虛有關，其他因素則是各臟腑的虛衰，精氣衰竭，以至陰陽失衡而導致衰老出現，再加上外在因素令過程加速或提早出現，便變成病理性衰老。西方抗衰老學說認為人愈老荷爾蒙分泌愈低。低荷爾蒙分泌直接引發很多衰老現象出現，同時加速衰老過程，荷爾蒙可以舒緩和減慢到整過衰老過程。 Category:激素 ja:ホルモン ko:호르몬 simple:Hormone th:ฮอร์โมน

胰岛素

名稱

- 中文：胰島素
- 拼音：Yídǎosù
- 英文：Insulin

化學結構

Insulin
- 不同種族動物（人、牛、羊、豬等）的胰島素分子中的氨基酸種類稍有差異，圖中為人胰島素化學結構。
- 胰島素由A、B兩個肽鍵組成，人胰島素(Insulin Human)A鏈有11種21個氨基酸，B鏈有15種30個氨基酸，共16種51個氨基酸組成。其中A7(Cys)-B7(Cys)、A20(Cys)-B19(Cys)四個半胱氨酸中的巰基形成兩個二硫鍵，使A、B兩鏈連接起來。此外A鏈中A6(Cys)與A11(Cys)之間也存在一個二硫鍵。

化學性質

- 分子量：5807.69
- 白色或類白色的結晶粉末
- 結晶熔點：233℃（分解），比旋度-64°±8°(C=2,0.003mol/L NaOH)
- 在水、乙醇、氯仿或乙醚中幾乎不溶；在礦酸或氫氧化堿溶液中易溶
- 兩性，等電點pI5.35-5.45

發現

- 1926年首次從動物胰臟中提取到胰島素結晶
- 1955年闡明胰島素序列的一級結構
- 1965年中國科學家最早將胰島素全合成成功

來源

- 胰島素是由胰島B細胞受內源性或外源性物質如葡萄糖、乳糖、核糖、精氨酸、胰高血糖素等的激動而分泌的一種蛋白質激素。
- 縣分泌的是由84個氨基酸的長鏈多肽—胰島素原(Proinsulin)，經專一霉的作用，切去31、32、60三個精氨酸連接的鏈，斷鏈生成胰島素，同時生成沒有作用的C鏈。
-

作用

葯物作用

- 治療糖尿病、消耗性疾病

生物作用

胰島素是機體內唯一降低血糖的激素，也是唯一同時促進糖原、脂肪、蛋白質合成的激素胰島素降低血糖是多方面作用的結果
- 促進肌肉、脂肪組織等的細胞膜葡萄糖載體將葡萄糖轉運入細胞
- category:葯物 category:激素 ja:インシュリン ms:Insulin

受体

受体是指生物体内与配体相结合的大分子化合物的结合位点。这些大分子化合物主要有细胞膜和细胞内的蛋白质、核酸、脂质等。受体的理论是药效学的基本理论之一，是从分子水平解释生命的生理和病理过程、药物的药理作用机制、药物分子的结构效应关系的一个重要依据。

受体特性

受体的特性是通过与配体结合的特点而产生的。受体与配体的结合是化学性的，二者是通过范德华力、离子键、氢键等分子间的吸引力来结合的。一个真正的受体，有以下特点：
- 饱和性：受体在生物体内的数量是有限的，当配体到达一定浓度时，即使继续增加，与受体的结合值也不再改变。
- 特异性：特定的受体只与某种特定的配体结合，受体接合部位与配体的结构具有专一性，从而产生特定的效应。
- 可逆性：配体与受体的结合是可逆的。从配体-受体复合物中解离出来的配体和受体结构不发生变化。
- 高亲和力：受体对其配体的亲和力很高，相当于内源性配体的生理浓度，表观解离常数在nmol/L的水平。
- 区域分布性：受体在生物体不同组织或同一组织的不同区域的分布密度不同。
- 具有内源性配体：生物体内存在受体的内源性配体，如内源性递质、激素等。
- 与配体结合后有生理活性：无论配体是内源性的还是药物，与受体结合后，二者形成配体-受体复合物，从而传递信号引起一系列的生理、生化效应。

受体的类型

目前已知的受体有30余种，按药理学和分子生物学的命名方法，按特异的内源型配体命名；对尚不知道内源性配体的，按药物名命名。根据受体存在的标准，可分为：
- 细胞膜受体：位于靶细胞膜上，如胆碱受体、肾上腺素受体、胰岛素受体等
- 胞浆受体：位于靶细胞浆内，如性激素受体、肾上腺皮质激素受体等。
- 胞核受体：位于靶细胞核内，如甲状腺素受体等。对于有亚型的受体，按受体结构类型命名，用数字和阿拉伯数字表示。

受体调节

受体调节指的是由于与配体作用，有关受体数目和亲合力的变化。根据调节的效果可分为向上调节和向下调节。
- 向上调节：是一种上层性调节，结果是受体数目增加，表现敏感性增高。通常长期使用受体的拮抗剂会产生此种效应。
- 向下调节：是一种衰减性调节，结果是受体数目下降，表现敏感性降低。通常长期使用受体的激动剂会产生此种效应。根据被调节的受体种类是否相同，可分为同种调节和异种调节。
- 同种调节：配体作用于特异性地受体，使自身的受体发生变化。如胰岛素受体、乙酰胆碱受体等一些肽类的受体都存在同种调节作用。
- 异种调节：配体作用于其特异性的受体，对另一种配体的受体产生调节作用。如维生素A可使胰岛素受体产生向下调节，血管活性肽对M受体的调节作用。

受体学说的发展

受体的假设最早是1878年由Langley提出的，他用“受体物质”来解释阿托品和毛果芸香碱对猫唾液分泌的拮抗作用。1913年，Ehrlich根据实验结果提出了“锁和钥匙”的药物与受体的互补关系，但当时认为受体和配体都是静止不动的。1933年Clark在研究药物对蛙心的量效关系中，定量的阐明了药物于受体的相互作用。这些说法为受体学说奠定了基础。上世纪五六十年代，Ariens和Stephenson从实验发现药物产生最大效应不一定占领全部受体，由此提出的备用受体学说和速率学说，从动力学的角度解释了受体拮抗剂和激动剂的作用。 70年代以后，随着蛋白质晶体学的发展，许多配体和受体的结构被人们所认识，从而阐明了受体亚型、离子通道等的分布和功能。变构学说彻底打破了蛋白质静止不动的认识，认为受体在有活性与无活性的构象状态间转化。1977年，Greaves提出的能动受体学说，把受体的微观变化同生理、生化或药理反应相联系，说明了受体在细胞膜内传递信息的作用机制。随着受体学说的完善和成熟，受体的研究已成为药理学和分子生物学中一个富有实际的内容。某一个受体被研究清楚后，马上会成为药物设计的靶标。

参考

李瑞主编《药理学》人民卫生出版社 ISBN 7-117-03273-1 category:药理学 category:细胞生物学

细胞骨架

细胞骨架（cytoskeleton）是指真核细胞中的蛋白纤维网络结构。发现较晚，主要是因为一般电镜制样采用低温（0-4℃）固定，而细胞骨架会在低温下解聚。直到20世纪60年代后，采用戊二醛常温固定，才逐渐认识到细胞骨架的客观存在。真核细胞借以维持其基本形态的重要结构，被形象地称为细胞骨架，它通常也被认为是广义上细胞器的一种。细胞骨架不仅在维持细胞形态，承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用，而且还参与许多重要的生命活动，如：在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离，在细胞物质运输中，各类小泡和细胞器可沿着细胞骨架定向转运；在肌肉细胞中，细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统；在白细胞(白血球)的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关。另外，在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成。

微管

微管可在所有哺乳类动物细胞中存在，除了红细胞(紅血球)外，所有微管均由约55kD的α及β微管蛋白（tubulin）组成。它们正常时以β二聚体形式存在,并以头尾相连的方式聚合，形成微管蛋白原纤维（protofilament），一般由13根这样的原纤维构成一个中空的微管，直径22~25nm。少數變異的微管如線蟲等所有的則有其他數目的原纖維。微管确定膜性细胞器（membrane-enclosed organelle）的位置和作为膜泡运输的导轨。微管是細胞骨架的架構主幹，並也是某些胞器的主體，例如中心粒(centriole)就是由9组3联微管組成的構造，而真核生物的纖毛(cilium)與鞭毛(flagellum)也是由以微管为9+2结构，即由9个二联微管和一对中央微管构成，其中二联微管由AB两个管组成，A管由13条原纤维组成，B管由10条原纤维组成，两者共用3条。A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂，并向鞭毛中央发出一条辐。基体的微管组成为9+0，并且二联微管为三联微管所取代，结构类似于中心粒。組成的軸絲(axoneme)為主體。从各种组织中提纯微管蛋白可以发现还存在一些其他蛋白成分（5%-20%），称之谓微管相关蛋白（microtube associated proteins MAPs）。这些蛋白具有组织特异性，表现出从相同αβ二聚体聚合形成的微管具有独特的性质，已从人类不同组织中发现了多种α及β微管蛋白，并追踪微管基因表现出部分基因家族，某些基因被认为是编码独特的微管蛋白。微管形成的有些结构是比较稳定的，是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数微管纤维处于动态的组装和去组装状态，这是实现其功能所必需的过程（如纺锤体）。秋水仙素(colchicine)结合的微管蛋白可加合到微管上，但阻止其他微管蛋白单体继续添加，从而破坏纺锤体结构，长春花碱具有类似的功能。紫杉酚(taxol)，能促进微管的装配, 并使已形成的微管稳定。但这种稳定性会破坏微管的正常功能。以上药物均可以阻止细胞分裂，可用于癌症的治疗。在人类至少发现两种明显区别的α-微管蛋白及三种明显区别的β-微管基因，空们产生具有特定功能的微管蛋白mRNA，由于这些编码在结构组分上十分近似蛋白质分子，在不同组织存在多少特异性的具有差异表达的微管蛋白亚型，尚待深入研究。除了α-與β-微管蛋白有編碼相似的不同變異型，近幾年來又發現了多種編碼差異更大的新的微管蛋白，形成不同的基因家族。其中gamma微管蛋白位於細胞內的微管組織中心（microtubule organizing center, MTOC），是用以提供α及β微管蛋白進行聚合反應形成微管的起始核心。而delta與epsilon則被認為與中心體(centrosome)的結構與形成有關。其他尚有eta, zeta, theta等等多種變異，不過通常僅存在少數幾種真核單細胞生物如原蟲或纖毛蟲裡，可能跟這些生物獨特的結構與生理習性有關，進一步詳情仍待研究。

微丝

微丝（microfilament）也普遍存在于所有真核细胞中，是一个实心状的纤维，一般细胞中含量约占细胞内总蛋白质的1%-2%，但在活动较强的细胞中可占20%-30%。微丝确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩。微丝的主要化学成分是肌动蛋白（actin）和肌球蛋白（myosin），如同微管蛋白，肌动蛋白的基因组成一个超家族并有多种结构极为相似的组成。在肌细胞中至少存在4种不同的肌动蛋白：①骨骼肌的条纹纤维；②心肌的条纹纤维；③血管壁的平滑肌；④胃肠道壁的平滑肌。它们在氨基酸组分上有微小的差异（大约在400个氨基酸残基序列中有4-6个变异），在肌肉与非肌细胞中都还存在β及γ肌动蛋白，它们与具有横纹的α肌动蛋白可有25个氨基酸的差异。单体的或G-肌动蛋白可聚合为呈纤维状的F-肌动蛋白，它们可由Mg2+及高浓度的K+或Na+诱导而聚合，聚合后ATP水解为ADP及C-肌动蛋白ADP单体，而从组装成F-肌动蛋白的多聚体上游离下来。在骨骼肌肌动蛋白的细丝与肌球蛋白的粗丝相互作用产生肌收缩（肌球蛋白可以起作肌动蛋白激活的ATPase的作用）。肌球蛋白也存在于哺乳动物的非肌细胞中（但以非聚合状态存在）。总之，微丝具有多种功能，在不同细胞的表现不同，在肌细胞组成粗肌丝、细肌丝，可以收缩（收缩蛋白），在非肌细胞中主要起支撑作用、非肌性运动和信息传导作用。细胞骨架蛋白在细胞运动、细胞分裂、信息传递、能量转换、代谢调控以及纤维细胞形态方面具有重要作用。

中间纤维

细胞骨架的第三种纤维结构称中等纤维或中间纤维（intermediatefilment,IF），又称中间丝，为中空的骨状结构，直径介于微管和微丝之间，其化学组成比较复杂，在不同细胞中，成分变化较大。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。中间纤维有共同的基本结构，即构建成一个中央α螺旋杆状区，两侧则是大小和化学组成不同的端区。端区的多样性决定了中间纤维外形和性质的差异和特异性。以上这些结构单元并非是一成不变的，而是随细胞的生命活动而呈现高度的动态性，它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体，很容易进行组装和去组装，这正是实现其功能所必需的特点。不仅如此，这个体系还包含有很多结构单元的附属蛋白质，比如：分子马达(molecular motors): 动力蛋白(dynein), kinesin, myosin 等等结合蛋白：vanculin, cofillin, tropomyosin等等广义的细胞骨架还包括核骨架（nucleoskeleton）、核纤层（nuclear lamina）和细胞外基质（extracellular matrix），形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化网络结构。

外部鏈接

http://www.uni-leipzig.de/%7Epwm/kas/cytoskeleton/Cytoskeleton.html - (English) Category:细胞生物学 Category:生物物理学 ja:細胞骨格

ΑΣ Ορμή Πάτρας

Ιδρύθηκε το 2003 με την συγχώνευση του ΑΟ Θρίαμβος Πατρών, του Ποσειδώνα Πάτρας και του Φοίνικα Πάτρας.

Διακρίσεις

Χάντμπολ γυναικών
- Φιναλίστ Α Εθνικής 2004
- Φιναλίστ κυπέλλου Ελλάδας 2003, 2004, 2005 Ορμή Πάτρας

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Kollár
Osobnosti s priezviskom Kollár:
- Ján Kollár (1793-1852), bol slovenský politik, básnik a literát, ideológ Slovenského národného obrodenia a predstaviteľ Mikuláš Kopernik alebo Koppernigk alebo Coppernicus (
- 19. február 1473, Toruň – † 24. máj 1543, Frombork) bol poľský Zvolene je verejná vysoká škola univerzitného typu. Predchodcom Technickej univerzity vo Zvolene bola Vysoká škola lesnícka a drevárska, ktorá bola zriadená v roku 1952 Vládnym nariadením č. 30/1952 Zb. Zákonom NR SR č. 26/1992 Zb. zo dňa 17. decembra 1991 bol jej názov zmenený na dnešný názov Technická univerzita vo Zvolene.

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